国内刊号:11-1964/S
国际刊号:1000-1298
发布日期:
作者:齐宝坤,王英,李子玉,张小影,王帅
单位:东北农业大学,东北农业大学,东北农业大学,东北农业大学,东北农业大学,
关键词:大豆分离蛋白;碱性蛋白酶;界面行为;起泡性;抗氧化
基金:国家重点研发计划项目(2021YFD2100301)
以大豆分离蛋白(SPI)为原料,采用碱性蛋白酶(Alcalase)进行酶解(0~180min),通过凝胶电泳、傅里叶红外光谱(FT-IR)和内源荧光光谱等方法探究酶解产物的结构变化;通过表面张力、界面蛋白吸附量等指标说明酶解产物的界面行为,并分析结构变化和界面行为对泡沫性质的影响。经酶解后,蛋白中7S和11S典型条带消失并有新条带产生(约24ku);与SPI相比,水解物中α?螺旋含量减少,β转角和无规则卷曲含量增加;荧光波长发生红移。以上结果说明蛋白结构展开,进而促进蛋白功能性的改变。结果发现,酶解90min时样品起泡性最好(起泡性指数143.20%),可能由于此时水解物平均粒径最低(208.10nm),溶解度较高(90.44%),表面张力最低,有利于提升水解物在空气-水界面的吸附速率,但由于酶解作用产生较小的肽段失去了蛋白质网络结构的能力,因而对泡沫稳定性有负面的影响。此外,酶解作用大大提高了蛋白抗氧化性。通过酶解可以有效地改善SPI的起泡性,拓宽了酶解后的SPI作为一种有效的起泡剂在食品中的应用范围。
来源:2024年第5期
《农业机械学报》期刊编辑部