国内刊号:11-1964/S
国际刊号:1000-1298
发布日期:
作者:孙冰玉,刘琳琳,石彦国,朱秀清,张娜,曾剑华
单位:哈尔滨商业大学,哈尔滨商业大学,哈尔滨商业大学,哈尔滨商业大学,哈尔滨商业大学,哈尔滨商业大学,
关键词:大豆亲脂蛋白; 解离缔合行为; 自组装纳米颗粒; 热诱导
基金:黑龙江省自然科学基金联合引导项目(LH2020C060)、黑龙江省“百千万”工程科技重大专项(2019ZX08B01-04)和黑龙江省普通本科高等学校青年创新人才培养计划项目(UNPYSCT-2020217)
大豆亲脂蛋白(SLP)是解决大豆分离蛋白水合特性和界面特性等功能特性问题的关键。采用多光谱、热分析和凝胶电泳等技术研究了大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合行为,并对其自组装纳米颗粒进行表征。结果显示, 80~ 90℃是SLP热处理过渡带,在热处理温度低于80℃时,SLP能基本保持天然构象而无显著性变化,在热处理温度高于90℃时,SLP二级构象发生显著性改变。在90℃处理20?min时,SLP蛋白分子结构解聚,且伸展至最大程度,表面疏水性增加,随后自组装形成粒径约为110?nm的稳定单分布纳米颗粒体系。电泳分析结果显示,解离的亚基通过二硫键和疏水相互作用重新聚集成中间聚集体,导致分子间聚集程度增大、构象稳定性增强。本研究可为SLP专用大豆蛋白粉及其在食品领域的开发应用提供理论支撑。
来源:2021年第2期
《农业机械学报》期刊编辑部