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国内刊号：11-1964/S
国际刊号：1000-1298
发布日期:
作者：王喜波,于洁,王小丹,陈爽,崔强,江连洲
单位：东北农业大学,东北农业大学,东北农业大学,东北农业大学,东北农业大学,东北农业大学,
关键词：大豆分离蛋白;酶改性;美拉德反应;冻融稳定性
基金：国家大豆产业技术体系项目（CARS-04-PS28）
为提高大豆分离蛋白（SPI）的冻融稳定性，利用胰蛋白酶对SPI酶解处理得到不同水解度的大豆分离蛋白水解物（SPH），随后与葡聚糖发生美拉德反应生成大豆分离蛋白-葡聚糖共聚物（SPI-D）和大豆分离蛋白水解物-葡聚糖共聚物（SPH-D），研究基于美拉德反应的酶改性SPI的冻融稳定性。接枝度、褐变指数和内源荧光光谱的测定证明了SPI-D和SPH-D有美拉德反应的特定荧光物质生成，蛋白改性朝着有利于冻融稳定的方向进行。比较发现3次冻融循环后SPH-D乳液具有更好的冻融稳定性，尤其当水解度为3%时，SPH3-D乳液的粒径尺寸、聚结程度和出油率分别比SPI-D乳液降低了48?28%、81?61%和63?81%。激光共聚焦显微镜观察发现SPH3-D乳液在3次冻融循环后蛋白没有明显的桥联絮凝现象，油滴依然被紧密地包裹在界面膜中，表现出较好的冻融稳定性。
来源：2018年第5期
《农业机械学报》期刊编辑部
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